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2008-09-29

O conhecimento sobre as proteínas responsáveis pela bioluminescência, ou a emissão de luz visível por organismos vivos, tem avançado continuamente e, nos últimos anos, gerou interesse para áreas como biotecnologia, ciências biomédicas e bioimageamento.

Apresentar princípios da estrutura e função dessas proteínas bioluminescentes e suas recentes aplicações tecnológicas é o objetivo do livro "Luciferases and fluorescent proteins: principles and advances in biotechnology and bioimaging" ("Luciferases e proteínas fluorescentes: princípios e avanços em biotecnologia e bioimageamento"), que acaba de ser publicado.

A obra, que reúne textos de especialistas de várias nacionalidades, foi editada por Vadim Viviani, professor do Departamento de Genética e Evolução da Universidade Federal de São Carlos (UFSCar), e Yoshihiro Ohmiya, do Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia Industrial Avançada de Osaka, no Japão.

O livro, que pode ser adquirido pela internet, foi publicado pela editora Transworld Research, da Índia, especializada em títulos científicos de interesse internacional.

De acordo com Viviani, a proposta do livro é apresentar o estado atual do conhecimento na área de bioluminescência com foco em proteínas fluorescentes e luciferase – uma enzima que catalisa a oxidação da luciferina, pigmento responsável pela bioluminescência de animais como o vaga-lume.

“Houve um grande avanço no estudo da estrutura e função dessas proteínas e elas passaram a ser muito aplicadas em biotenologia e, mais recentemente, em bioimageamento de processos patológicos”, disse Viviani à Agência Fapesp.

A seleção dos especialistas que participam do livro foi feita a partir de contatos em congressos, publicações e grupos de pesquisa internacionais. “O grupo de pessoas que trabalha nessa área não é muito amplo. A maioria dos autores se conhecia de eventos e pesquisas internacionais. Temos autores do Brasil, dos Estados Unidos, do Japão, da Rússia e de diversos países da Europa”, explicou.

Segundo ele, existem diversas obras publicadas sobre a bioluminescência e proteínas fluorescentes, mas pela primeira vez uma delas trata diretamente da luciferase. A função de proteínas como a luciferase é catalisar a radiação que produz a luz nesses organismos.

“Já as proteínas fluorescentes têm a propriedade de mudar a cor da luz. Elas recebem a energia da luciferase e mudam seu comprimento de onda. Essas proteínas se originam principalmente de bactérias e celenterados marinhos”, disse.

O professor da UFSCar explica que, como as proteínas têm diferenças bioquímicas, cada uma delas usa moléculas diferentes para criar o efeito de bioluminescência, o que possibilita diferentes aplicações. “As luciferases, por exemplo, são utilizadas como agentes bioanalíticos, para detectar moléculas como a ATP [adenosina trifosfato], oxigênio ou cálcio”, disse.

Os genes que codificam essas enzimas e proteínas fluorescentes, segundo Viviani, também são usados como importantes marcadores celulares e de expressão gênica nas células. “Como de certa forma esses genes tornam as células luminescentes, pode-se usá-los para marcar moléculas como a ATP, que está presente em toda célula viva. Com isso, pode-se quantificar o estado vital da célula. É um ótimo bioindicador”, disse.

As mesmas propriedades podem ser utilizadas para estudar a ação de drogas no organismo, para marcar a presença de câncer, por exemplo, ou para criar biossensores.

“A luciferase de certos animais marinhos pode servir como bioindicador de cálcio. Quando há presença de cálcio, ela produz luz. A luciferase de bactérias serve para indicar compostos envolvidos em oxirredução, como a flavina nucleotídeo, um transportador de elétrons presente em todas as células”, disse.

Segundo Viviani, além dos cientistas que trabalham diretamente com bioluminescência, o livro é voltado também, de forma geral, para quem está envolvido com estrutura e função de proteínas – ou seja, biologia molecular estrutural –, biotecnologia e bioquímica.

Clique aqui para obter mais informações.

(Por Fábio de Castro, Agência Fapesp, 29/09/2008)


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